Biologiczna aktywność polimerazy poli(ADP-rybozy)-1

Zofia M. Kiliańska 1, Jolanta Żołnierczyk 1, Józefa Węsierska-Gądek 2
1 - Zakład Biochemii Medycznej, Katedra Cytobiochemii Uniwersytetu Łódzkiego, Łódź
2 - Institute of Cancer Research, Department of Medicine I, Medical University of Vienna, Wien, Austria
Postepy Hig Med Dosw
2010; 64 344-363
ICID: 915606
Article type: Review article
 
 
Polimeraza poli(ADP-rybozy) – PARP-1 katalizuje polimeryzację jednostek ADP-rybozy wykorzystując jako ich źródło cząsteczki NAD +i dokonuje ich transferu na białka docelowe i przyłączenia polimerów liniowych lub rozgałęzionych. Ostatnio PARP-1 i łańcuchy ADP-rybozy (PAR) przyciągają znaczną uwagę, ponieważ uczestniczą w wielu procesach komórkowych m.in. modyfikacjach chromatyny, metabolizmie kwasów nukleinowych, regulacji transkrypcji i śmierci komórkowej. Przegląd podsumowuje ostatnie badania nad modułową strukturą cząsteczki PARP-1 uwzględniającą sześć domen funkcjonalnych (A–F), w kontekście trzech klasycznych domen, tj. wiążącej DNA (DBD), automodyfikacyjnej (AD) i katalitycznej (CD), uwalnianych przez enzymy proteolityczne. Szczególną uwagę zwrócono na subkomórkową lokalizację i potranslacyjne modyfikacje PARP-1 [poli(ADP-rybozylacja), fosforylacja, acetylacja, sumoilacja]. Ponadto przedyskutowano główne funkcje PARP-1 skupiając uwagę na roli tego enzymu w detekcji uszkodzeń DNA i jego naprawie, stabilności genomu i śmierci komórki.
PMID 20679690 - kliknij tu by zobaczyć artykuł w bazie danych PubMed
  PEŁNY TEKST STATS

Poleć artykuł

Nazwisko i Imię:
E-mail:
From:
Język:


Artykuły powiązane in IndexCopernicus™
     PARP-1 [15 powiązanych rekordów]
     budowa domenowa [0 powiązanych rekordów]
     modyfikacje potranslacyjne [0 powiązanych rekordów]
     naprawa DNA [3 powiązanych rekordów]
     śmierć komórkowa [0 powiązanych rekordów]