Fosfolipaza C zależna od fosfatydyloinozytolu w komórkach ssaków – budowa, właściwości i funkcja

Maria Szumiło 1, Iwonna Rahden-Staroń 1
1 - Katedra i Zakład Biochemii, Akademia Medyczna w Warszawie
Postepy Hig Med Dosw
2008; 62 47-54
ICID: 806700
Article type: Review article
 
 
Fosfolipaza C (PLC) katalizuje hydrolizę fosfatydyloinozytolo- 4, 5- bisfosforanu (PIP2) z wytworzeniem 1,2-diacyloglicerolu (DAG) i inozytolo-1, 4, 5-trifosforanu (IP3). Enzym ten jest szeroko rozpowszechniony w przyrodzie, występuje w komórkach bakterii, drożdży, roślin i ssaków. U ssaków zidentyfikowano podrodziny PLC-β, PLC-γ, PLC-δ, PLC-ε, PLC-ζ, PLC-η fosfolipazy C. Uczestniczą one m.in. w wewnątrzkomórkowym przekaźnictwie sygnałów, powstawaniu pęcherzyków wydzielniczych, procesach endocytozy i egzocytozy, funkcjonowaniu kanałów jonowych, procesie mitozy, reorganizacji cytoszkieletu oraz w przekaźnictwie sygnałów w układzie nerwowym. Regulatorami aktywności fosfolipazy C ssaków są jony wapnia, receptory o aktywności kinazy tyrozynowej oraz receptory sprzężone z małymi białkami G z rodziny Ras i Rho. W pracy omówiono strukturę i funkcję biologiczną fosfolipazy C ssaków.
PMID 18283235 - kliknij tu by zobaczyć artykuł w bazie danych PubMed
  PEŁNY TEKST STATS

Poleć artykuł

Nazwisko i Imię:
E-mail:
From:
Język:


Artykuły powiązane in IndexCopernicus™
     regulatory activities of PLC [0 powiązanych rekordów]
     PLC-η [0 powiązanych rekordów]
     PLC-ζ [0 powiązanych rekordów]
     PLC-ε [0 powiązanych rekordów]
     PLC-δ [0 powiązanych rekordów]
     PLC-γ [0 powiązanych rekordów]
     isoforms PLC-β [0 powiązanych rekordów]
     phospholipase C (PLC) [0 powiązanych rekordów]