Glikoforyny ludzkich erytrocytów jako receptory dla zarodźca sierpowego malarii (Plasmodium falciparum)

Ewa Jaśkiewicz 1
1 - Laboratorium Immunochemii Glikokoniugatów, Instytut Immunologii i Terapii Doświadczalnej PAN im. Ludwika Hirszfelda we Wrocławiu
Postepy Hig Med Dosw
2007; 61 718-724
ICID: 584236
Article type: Review article
 
 
Inwazja ludzkich erytrocytów przez zarodźca sierpowego (Plasmodium falciparum) jest przyczyną malarii, na którą zapada corocznie 300–500 milionów ludzi, głównie mieszkańców subsaharyjskich regionów Afryki oraz Indochin. Spośród czterech gatunków zarodźca, właśnie Plasmodium falciparum jest odpowiedzialne za najpoważniejszą postać choroby związaną ze zgonem ponad 2 milionów osób w ciągu roku, głównie dzieci w wieku do lat pięciu. Ze względu na skalę problemu, poznanie molekularnych podstaw procesu inwazji pasożytów ma priorytetowe znaczenie dla opracowania skutecznych metod leczenia oraz prewencji malarii. Proces inwazji erytrocytów ludzkich przez zarodźca malarii jest wynikiem kaskady interakcji pomiędzy pasożytem a krwinką czerwoną. Poznano wiele ligandów ekspresjonowanych przez komórki zarodźca, biorących udział w tym procesie, w tym białka należące do rodziny DBL. Stwierdzono, że receptorami dla przynajmniej dwóch ligandów Plasmodium falciparum z rodziny DBL: antygenu EBA-175 oraz EBA-140 (BAEBL), są sjaloglikoproteiny erytrocytów ludzkich – glikoforyny A, B i C. Wykazano, że antygen EBA-175 wiąże się do glikoforyny A, a w wiązaniu biorą udział reszty kwasu sjalowego O-glikozydowych łańcuchów cukrowych znajdujących się w klasterach, których konformacja zależy od struktury łańcucha polipeptydowego GPA. Funkcję glikoforyny A może przejąć druga pod względem ilościowym glikoforyna B. Podobnie, jak w przypadku glikoforyny A, wiązanie Plasmodium falciparum jest zależne od reszt kwasu sjalowego, lecz bierze w nim udział inny, niepoznany jeszcze, ligand merozoitów. Występująca na erytrocytach, w najmniejszej ilości, glikoforyna C, jest receptorem dla homologicznego do EBA-175 liganda BAEBL. Stwierdzono, że w wiązaniu antygenu BAEBL do glikoforyny C biorą udział reszty kwasu sjalowego O- i N- glikozydowych łańcuchów cukrowych, a także reszty aminokwasowe łańcucha polipeptydowego glikoforyny. Struktura miejsca receptorowego na glikoforynie C wymaga jednakże dalszego wyjaśnienia.
PMID 18063920 - kliknij tu by zobaczyć artykuł w bazie danych PubMed
  PEŁNY TEKST STATS

Poleć artykuł

Nazwisko i Imię:
E-mail:
From:
Język:


Artykuły powiązane in IndexCopernicus™
     ligand-receptor interactions [1 powiązanych rekordów]
     Plasmodium falciparum malaria parasite [0 powiązanych rekordów]
     human erythrocyte glycophorins [0 powiązanych rekordów]