Aspartate aminotransferase – key enzyme in the human systemic metabolism

Dagmara Otto-Ślusarczyk 1, Wojciech Graboń 1, Magdalena Mielczarek-Puta 1
1 - Katedra i Zakład Biochemii, Warszawski Uniwersytet Medyczny
Postepy Hig Med Dosw
2016; 70 219-230
ICID: 1197373
Article type: Review article
 
 
Aminotransferaza asparaginianowa (AST) jest enzymem nieswoistym narządowo, występującym w wielu tkankach organizmu człowieka, gdzie katalizuje odwracalną reakcję transaminacji. Istnieją dwie izoformy aminotransferazy asparaginianowej - cytoplazmatyczna (AST1) i mitochondrialna (AST2), które zwykle występują razem i współdziałają metabolicznie. Obie izoformy są homodimerami z wysoce konserwatywnymi regionami odpowiedzialnymi za katalityczne właściwości enzymu. Cechą wspólną wszystkich znanych aminotransferaz asparaginianowych jest konserwatywna reszta Lys-259, która tworzy wiązanie kowalencyjne z grupą prostetyczną - fosforanem pirydoksalu. Różnice w budowie pierwszorzędowej obu izoform determinują ich odmienne właściwości fizykochemiczne, kinetyczne i immunologiczne. Z powodu niskiego stężenia L-asparaginianu (L-Asp) we krwi, aminotransferaza asparaginianowa jest jedynym enzymem dostarczającym ten aminokwas jako substrat do wielu procesów metabolicznych, takich jak cykl mocznikowy oraz synteza nukleotydów purynowych i pirymidynowych w wątrobie, synteza L-argininy w nerkach oraz cykl nukleotydów purynowych w mózgu i mięśniach szkieletowych. AST uczestniczy także w powstawaniu D-asparaginianu, który reguluje metabolizm na poziomie auto-, para- i endokrynnym. Aminotransferaza asparaginianowa wchodzi w skład czółenka jabłczanowo-asparaginianowego w mięśniu sercowym, bierze udział w procesach glukoneogenezy w wątrobie i nerce, gliceroneogenezy w tkance tłuszczowej oraz syntezie neuroprzekaźników w szlaku neuronowo-glejowym mózgu. W ostatnich latach stwierdzono istotny udział aminotransferazy asparaginianowej w glutaminolizie - podstawowym szlaku metabolicznym w komórkach nowotworowych.
W artykule omówiono rolę AST, znanej głównie jako enzym diagnostyczny chorób wątroby,
w przemianach metabolicznych różnych tkanek i narządów organizmu człowieka.
DOI: 10.5604/17322693.1197373
PMID 27117097 - kliknij tu by zobaczyć artykuł w bazie danych PubMed
  PEŁNY TEKST STATS

Poleć artykuł

Nazwisko i Imię:
E-mail:
From:
Język:


Artykuły powiązane in IndexCopernicus™
     aminotransferaza asparaginianowa [0 powiązanych rekordów]
     L- asparaginian [0 powiązanych rekordów]
     metabolizm [11 powiązanych rekordów]
     Aspartate aminotransferase [23 powiązanych rekordów]
     isoforms [9 powiązanych rekordów]
     L-aspartate [0 powiązanych rekordów]
     Metabolism [202 powiązanych rekordów]