Amylina w badaniach eksperymentalnych. Fibrylacja – cytotoksyczna agregacja polipeptydu
trzustki

Małgorzata Marszałek 1
1 - Katedra Biofizyki Ogólnej, Instytut Biofizyki, Uniwersytet Łódzki
Postepy Hig Med Dosw
2015; 69 309-319
ICID: 1143050
Article type: Review article
 
 
W przebiegu cukrzycy typu 2 (diabetes mellitus type 2 DM2, non-insulin dependent diabetes mellitus, NIDDM) oraz w rozwoju guza insulinowego trzustki obserwuje się w obrębie wysp Langerhansa trzustki patologiczne depozyty, zwane amyloidem. W skład amyloidu wchodzi m.in. wytwarzany przez komórki beta polipeptyd, pełniący funkcję neurohormonu, zwany amyliną. Nieprawidłowo zwinięta, patologiczna bo fibrylująca cząsteczka amyliny, w postaci nierozpuszczalnych fibryli, powoduje dysfunkcję, niszczenie komórek wysp, ich utratę, destrukcję narządu i postęp choroby. Jest to polipeptyd wyjątkowo trudno rozpuszczalny, błyskawicznie fibrylujący, dlatego trudny do badania i wymagający szczególnej metody. Mechanizm i czynniki sprzyjające konwersji natywnej postaci amyliny do nierozpuszczalnych fibryli pozostają niewyjaśnione. W pracy przedstawiono fibrylację amyliny w kontekście stosowanej metody badań różnych postaci polipeptydu na kolejnych etapach procesu fibrylacji, a także problem cytotoksyczności formowanych struktur.
DOI: 10.5604/17322693.1143050
PMID 25748622 - kliknij tu by zobaczyć artykuł w bazie danych PubMed
  PEŁNY TEKST STATS

Poleć artykuł

Nazwisko i Imię:
E-mail:
From:
Język:


Artykuły powiązane in IndexCopernicus™
     amylin [5 powiązanych rekordów]
     pancreatic amyloid [2 powiązanych rekordów]
     Type 2 diabetes mellitus [195 powiązanych rekordów]
     aggregation [41 powiązanych rekordów]
     fibrillation [6 powiązanych rekordów]
     amylina [2 powiązanych rekordów]
     cukrzyca typu 2 [54 powiązanych rekordów]
     agregacja [2 powiązanych rekordów]