Amylina w badaniach eksperymentalnych. Fibrylotwórczy polipeptyd amyloidu trzustkowego

Małgorzata Marszałek 1
1 - Zakład Biofizyki Medycznej, Katedra Biofizyki Ogólnej, Instytut Biofizyki, Uniwersytet Łódzki
Postepy Hig Med Dosw
2015; 69 14-24
ICID: 1135414
Article type: Review article
 
 
W przebiegu cukrzycy typu 2 (diabetes mellitus type 2 DM2, non-insulin dependent diabetes mellitus, NIDDM) oraz w rozwoju guza insulinowego trzustki, obserwuje się w obrębie wysp Langerhansa patologiczne depozyty zwane amyloidem. W skład amyloidu trzustki wchodzi m.in. polipeptyd wytwarzany przez komórki beta, zwany amyliną. Nieprawidłowo zwinięta, fibrylująca cząsteczka amyliny, w postaci nierozpuszczalnych fibryli powoduje dysfunkcję, niszczenie i utratę komórek wysp, postępującą destrukcję narządu i tym samym postęp choroby. W pracy przedstawiono skład amyloidu trzustki, wyspy Langerhansa jako mikrośrodowisko formowania amyloidu, występowanie amyliny i amyloidu w świecie zwierząt i u człowieka, a także kryteria uznania formowanych depozytów za amyloid.
DOI: 10.5604/17322693.1135414
PMID 25589710 - kliknij tu by zobaczyć artykuł w bazie danych PubMed
  PEŁNY TEKST STATS

Poleć artykuł

Nazwisko i Imię:
E-mail:
From:
Język:


Artykuły powiązane in IndexCopernicus™
     amylin [5 powiązanych rekordów]
     pancreatic amyloid [2 powiązanych rekordów]
     Type 2 diabetes mellitus [195 powiązanych rekordów]
     aggregation [41 powiązanych rekordów]
     fibrillation [6 powiązanych rekordów]