Współdziałanie białek szoku cieplnego w organizowaniu struktury przestrzennej białek

Zbigniew Wyżewski 1, Karolina P. Gregorczyk 1, Lidia Szulc-Dąbrowska 2, Justyna Struzik 1, Joanna Szczepanowska 3, Marek Niemiałtowski 1
1 - Zakład Immunologii, Katedra Nauk Przedklinicznych, Wydział Medycyny Weterynaryjnej, Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie
2 - akład Immunologii, Katedra Nauk Przedklinicznych, Wydział Medycyny Weterynaryjnej, Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie
3 - Pracownia Bioenergetyki i Błon Biologicznych, Instytut Biologii Doświadczalnej im. M. Nenckiego PAN w Warszawie
Postepy Hig Med Dosw
2014; 68 793-807
ICID: 1108406
Article type: Review article
 
 
Białka szoku cieplnego (heat shock proteins, Hsp) to klasa białek szeroko rozpowszechnionych w przyrodzie, zachowanych w ewolucji. Występują u archeonów, bakterii właściwych i organizmów eukariotycznych. Hsp, należące do różnych rodzin, współdziałają ze sobą w wykonywaniu istotnych zadań, takich jak nadzór nad prawidłowym zwijaniem nowo zsyntetyzowanych łańcuchów polipeptydowych albo przywracanie właściwej konformacji zdenaturowanym i zagregowanym białkom. W pracy przedstawiono mechanizmy organizowania struktury przestrzennej substratów białkowych, zachodzące z udziałem Hsp10, Hsp40, Hsp60, Hsp70, Hsp90, Hsp104 (Hsp100) i Hsp110. Opisano mechanizmy współdziałania Hsp o różnych masach cząsteczkowych.
DOI: 10.5604/17322693.1108406
PMID 24934537 - kliknij tu by zobaczyć artykuł w bazie danych PubMed
  PEŁNY TEKST STATS

Poleć artykuł

Nazwisko i Imię:
E-mail:
From:
Język:


Artykuły powiązane in IndexCopernicus™
     heat shock proteins [20 powiązanych rekordów]
     Protein Folding [917 powiązanych rekordów]
     Molecular Chaperones [55 powiązanych rekordów]
     białka szoku cieplnego [3 powiązanych rekordów]
     fałdowanie białek [1 powiązanych rekordów]
     molekularne chaperony [1 powiązanych rekordów]