Rola izomerazy disiarczkowej w aktywacji integryn

Marcin Popielarski 1, Halszka Ponamarczuk 1, Katarzyna Sobierajska 1, Maria Świątkowska 1
1 - Katedra i Zakład Biofizyki Molekularnej i Medycznej Uniwersytet Medyczny w Łodzi
Postepy Hig Med Dosw
2014; 68 666-683
ICID: 1105766
Article type: Review article
 
 
Integryny należą do dużej rodziny transbłonowych receptorów adhezyjnych, których głównym zadaniem jest odbieranie i przekazywanie sygnałów biochemicznych i mechanicznych przez błonę komórkową w obu kierunkach. Integryny i ich ligandy odgrywają główną rolę w licznych fizjologicznych i patologicznych procesach, takich jak migracja, różnicowanie komórek, hemostaza, angiogeneza, inwazja nowotworów i gojenie się ran. Sygnały powstające wewnątrz komórki powodują przejście integryny w stan zdolny do wiązania liganda na skutek zmian konformacyjnych wewnątrz jej cząsteczki. Wiązanie zewnątrzkomórkowych ligandów indukuje również zmiany w strukturze cząsteczki integryny, które są przekazywane do wnętrza komórki. Przejście integryn z postaci nieaktywnej do postaci sprzyjającej wiązaniu liganda towarzyszy reorganizacja wiązań disiarczkowych wewnątrz jej cząsteczki. Powstawanie, redukcja i reorganizacja wiązań disiarczkowych katalizowana jest przez izomerazę disiarczkową (PDI). PDI zidentyfikowano na powierzchni wielu typów komórek, takich jak: komórki śródbłonka, wątroby, nowotworowe, trzustki i typu B. Izomeraza disiarczkowa występuje na powierzchni płytek krwi, gdzie odgrywa ważną rolę w procesach adhezji, agregacji i wydzielania. PDI bezpośrednio oddziałuje z integrynami, a wymiana: grupa tiolowa-disiarczek może wpływać na zmiany przestrzenne podczas aktywacji integryn. W pracy omówiono strukturę przestrzenną integryn, a także rolę reorganizacji wiązań disiarczkowych w procesie ich aktywacji.
DOI: 10.5604/17322693.1105766
PMID 24934525 - kliknij tu by zobaczyć artykuł w bazie danych PubMed
  PEŁNY TEKST STATS

Poleć artykuł

Nazwisko i Imię:
E-mail:
From:
Język:


Artykuły powiązane in IndexCopernicus™
     Integrins [15 powiązanych rekordów]
     PDI [2 powiązanych rekordów]
     Thiol groups [2 powiązanych rekordów]
     disulfide bonds [1 powiązanych rekordów]
     redox state [2 powiązanych rekordów]
     Ero1 [0 powiązanych rekordów]
     reduction-oxidation [0 powiązanych rekordów]