Biologiczne znaczenie oksydacyjnych modyfikacji reszt cysteinowych w białkach na przykładzie dehydrogenazy aldehydu 3-fosfoglicerynowego

Aleksandra Rodacka 1, Joanna Gerszon 1, Mieczysław Puchała 1
1 - Zakład Radiobiologii, Katedra Biofizyki Molekularnej, Wydział Biologii i Ochrony Środowiska, Uniwersytet Łódzki
Postepy Hig Med Dosw
2014; 68 280-290
ICID: 1093929
Article type: Review article
 
 
Dehydrogenaza aldehydu 3-fosfoglicerynowego (GAPDH) jest białkiem szczególnie podatnym na oksydacyjne modyfikacje. Na aktywność tego enzymu w dużym stopniu wpływają modyfikacje reaktywnej reszty cysteinowej występującej w centrum aktywnym (Cys-152). Modyfikacje te zachodzą m.in. w wyniku S-tiolacji, S-nitrozylacji lub w wyniku tworzenia wiązań disulfidowych prowadzących do agregacji. Oksydacyjne modyfikacje wpływają nie tylko na glikolityczne właściwości, ale także stymulują udział GAPDH w licznych procesach komórkowych. W pracy opisano w jaki sposób modyfikacje Cys-152 wpływają na przekierowanie ścieżki metabolicznej w komórce oraz przekształcają enzym szlaku glikolitycznego w czynnik proapoptyczny. Szczególnie interesującym zagadnieniem jest udział GAPDH w regulacji ekspresji endoteliny 1 oraz nitrozylacji białek jądrowych. W ostatnim rozdziale opisano udział GAPDH w procesach związanych z chorobami neurodegeneracyjnymi.
DOI: 10.5604/17322693.1093929
PMID 24662796 - kliknij tu by zobaczyć artykuł w bazie danych PubMed
  PEŁNY TEKST STATS

Poleć artykuł

Nazwisko i Imię:
E-mail:
From:
Język:


Artykuły powiązane in IndexCopernicus™
     gapdh [3 powiązanych rekordów]
     glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase [1 powiązanych rekordów]
     Oxidative Stress [1730 powiązanych rekordów]
     S-thiolation [0 powiązanych rekordów]
     S-glutathionylation [0 powiązanych rekordów]
     S-nitrosylation [1 powiązanych rekordów]
     protein aggregation [4 powiązanych rekordów]
     neurodegenerative disease [13 powiązanych rekordów]